Les réseaux métaboliques - des systèmes complexes de réactions chimiques à l'intérieur des cellules - offrent de nouvelles pistes concernant les premières étapes de l'évolution des enzymes. Les enzymes sont des protéines qui agissent comme catalyseurs dans ces réactions, permettant des processus essentiels à la vie, tels que la dégradation de molécules pour produire de l'énergie ou la fabrication de composés complexes. Ces enzymes sont codées par des gènes, et en comparant ces gènes à travers tous les organismes vivants, les scientifiques remontent jusqu'au dernier ancêtre commun universel (LUCA), un organisme hypothétique censé avoir existé il y a environ 4 milliards d'années. LUCA est considéré comme l'ancêtre de toute la vie sur Terre. Cependant, même les protéines de LUCA étaient suffisamment complexes pour soutenir les fonctions de base d'une cellule vivante. Les méthodes traditionnelles de comparaison génétique ont du mal à expliquer comment ces protéines complexes ont évolué avant LUCA. En conséquence, les chercheurs se tournent vers des approches alternatives, telles que l'étude de l'évolution des enzymes impliquées dans les réactions métaboliques, qui sont les processus chimiques qui maintiennent la vie. Les réactions métaboliques sont interconnectées, formant un système en couches où la sortie d'une réaction devient l'entrée d'une autre. Cette complexité suggère que l'étude de ces couches peut révéler des informations sur les systèmes métaboliques anciens et les environnements dans lesquels les premières formes de vie ont existé. Le Dr Liam M. Longo, chercheur à l'Earth-Life Science Institute (ELSI) au Japon, souligne l'importance de cette approche. Auparavant par ses collègues Harrison B. Smith et Tatsuya Corlett, Longo a mené une étude visant à reconstruire l'histoire des enzymes en analysant les couches du métabolisme. Leur recherche, publiée dans les « Proceedings of the National Academy of Sciences », a utilisé des bases de données étendues sur les réactions métaboliques et les structures des protéines pour construire un modèle de la façon dont les enzymes auraient pu évoluer au fil du temps. L'équipe a analysé 4 294 métabolites et 7 678 réactions impliquant 4 331 enzymes, identifiant ainsi 396 structures de protéines distinctes. Ils ont construit un modèle appelé « enzyme-gated network expansion », commençant par des molécules simples supposées avoir existé avant LUCA. Ce modèle a suggéré que beaucoup des enzymes les plus anciennes avaient des structures α/β, qui sont différentes des structures α-seules ou β-seules plus courantes trouvées dans les enzymes modernes. Cette découverte suggère que les structures α/β auraient pu jouer un rôle crucial dans les processus métaboliques précoces, possiblement en raison de leur capacité à se lier au phosphate, un composant clé de nombreuses réactions biochimiques. L'une des découvertes les plus intrigantes de l'étude a été la manière dont les enzymes s'adaptaient à l'augmentation de l'oxygène dans l'atmosphère terrestre due à la photosynthèse. Bien que de nouvelles enzymes aient évolué, beaucoup des enzymes liées à l'oxygène étaient des variantes d'enzymes plus anciennes, montrant que l'adaptation et la réutilisation fonctionnelle étaient des stratégies clés dans l'évolution des enzymes. Ces résultats offrent un aperçu plus clair des structures et des fonctions probables des premières enzymes et de la manière dont différentes pliures de protéines ont évolué au fil du temps. En combinant cette approche avec l'étude de structures hautement conservées comme les ribosomes, les scientifiques pourraient gagner des informations plus approfondies sur l'évolution des enzymes et du métabolisme. Cette recherche marque une étape importante dans la compréhension de l'histoire intégrée de l'évolution des protéines, reliant les enzymes, les cofacteurs et les réactions métaboliques dans un cadre unifié.