Les chercheurs ont fait des progrès dans l'analyse de la structure détaillée d'un type spécifique de protéine connu sous le nom de protéines à sept transmembranes (7TM), également appelées récepteurs couplés aux protéines G (GPCR). Ces protéines jouent un rôle essentiel dans la communication cellulaire et sont des cibles importantes pour le développement de médicaments. Une nouvelle méthode utilisant la résonance magnétique nucléaire (RMN) à spin magique à angle magique ultra-rapide (MAS) a été développée pour étudier ces protéines dans leur état naturel, pleinement protoné, et intégrées dans une bicouche lipidique imitant une membrane cellulaire. Cela constitue une amélioration significative par rapport aux méthodes précédentes, qui exigeaient souvent de modifier la structure de la protéine ou d'utiliser des techniques de préparation complexes. L'étude, publiée dans le journal Chemical Communications, s'est concentrée sur une protéine 7TM spécifique appelée schizorhodopsine SzR1. Les chercheurs ont utilisé un petit rotor de 0,4 mm pour faire tourner l'échantillon à une vitesse impressionnante de 160 kHz, bien plus rapide que les méthodes RMN traditionnelles. Ce spin ultra-rapide permet d'éliminer les forces directionnelles pouvant déformer la structure de la protéine, conduisant à des données RMN plus claires et à une information structurale plus précise. Cette technique est particulièrement précieuse car elle évite la deutération, un processus qui remplace les atomes d'hydrogène par du deutérium, ce qui peut être coûteux et altérer la structure naturelle de la protéine. L'équipe derrière cette étude cherche maintenant à affiner davantage la méthode en combinant l'ultra-rapide MAS avec des champs magnétiques ultra-puissants dépassant 1 GHz. Ces champs magnétiques plus forts pourraient améliorer la sensibilité et la résolution de la technique, permettant d'obtenir des informations encore plus détaillées sur les structures des protéines. Cette avancée pourrait avoir des implications larges pour comprendre comment les protéines membranaires fonctionnent dans leur environnement naturel. L'objectif ultime de cette recherche est d'établir une méthode puissante connue sous le nom de RMN solide à état solide détectée en 1H avec ultra-rapide MAS. Cette approche pourrait devenir un outil clé pour étudier la structure et le mouvement des protéines membranaires, y compris les GPCRs et les transporteurs membranaires, qui sont essentiels dans de nombreux processus biologiques et interactions médicamenteuses. En observant ces protéines dans des conditions qui ressemblent étroitement à leur état naturel, les scientifiques espèrent découvrir de nouvelles informations qui pourraient contribuer au développement de médicaments plus efficaces.